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6. Proteine

Vengono chiamate anche protidi. Esse sono costituite da catene di aminoacidi. Svolgono funzione plastica: rinnovo dei tessuti. Anche se la loro funzione fisiologica principale non è quella di fornire energia, sono sostanze nutritive caloriche. Forniscono 4 kcalorie a grammo. Possono essere semplici o coniugate.

Semplici, costituite solo da aminoacidi:

  • Protammine, aminoacido prevalente arginina.
  • Istoni, aminoacido prevalente cistina.
  • Albumine, costituite da aminoacidi solforati.
  • Globulina, distinte in sieroglobuline e lattoglobuline.
  • Fosfoproteine, contenenti aminoacidi fosforati.
  • Scleroproteine, costituenti del collagene, cheratina, tessuto connettivo.

Coniugate, costituite da proteine legate a sostanze non proteiche:

  • Glucoproteine (proteine + carboidrati): mucine, condromucoidi.
  • Nucleoprotidi DNA, RNA, ATP
  • Cromoproteidi (proteine + metallo): Hb (emoglobina), Mb (mioglobina).
  • Lipoproteine: proteine+lipidi+acido fosforico.
  • Fosfolipidi: colina + acidi grassi.

La formula chimica generale degli aminoacidi è la seguente:

L’elemento caratteristico degli aminoacidi è l’azoto (N) contenuto nel gruppo aminico (-NH2).

I due aminoacidi più semplici sono la glicina e l’alanina.

Glicina

Alanina

Alcuni aminoacidi non possono essere sintetizzati dal nostro organismo e debbono essere forniti obbligatoriamente dall’alimentazione. Essi vengono chiamati aminoacidi essenziali. Essi sono otto: valina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano. L’istidina e l’arginina diventano essenziali durante l’accrescimento. La cisteina e la tirosina vengono definiti semi essenziali poiché da esse possono derivare due aminoacidi essenziali: la metionina e la fenilalanina. Gli altri aminoacidi possono essere sintetizzati dall’organismo umano da semplici fonti alimentari d’azoto e vengono per questo chiamati non essenziali.

Gli aminoacidi necessari all’organismo umano sono in totale 20 (8+2 essenziali; 2 semi essenziali; 8 non essenziali).

Aminoacidi essenziali:

  • Isoleucina
  • Leucina
  • Lisina
  • Metionina (Cisteina)
  • Fenilalanina (Tirosina)
  • Treonina
  • Triptofano
  • Valina

Essenziali durante l’accrescimento:

  • Istidina
  • Arginina

Semiessenziali:

  • Cisteina (Metionina)
  • Tirosina (Fenilalanina)

Rimanenti aminoacidi:

  • Acido aspartico
  • Acido glutammico
  • Alanina
  • Asparagina
  • Glicina
  • Glutammina
  • Prolina
  • Serina

Glicina, prolina, arginina, glutamina, taurina (derivato delle cisteina) sono definiti anche "condizionatamente essenziali", perché ricoprono un ruolo fondamentale nel mantenimento delle funzioni dell’organismo umano in diverse condizioni d’aumentato fabbisogno proteico.

La lisina viene chiamata a volte "super essenziale" in quanto componente della membrana cellulare e precursore della carnitina, vettore degli acidi grassi nei mitocondri.

Alcuni aminoacidi danno origine a molecole con funzioni vitali: il triptofano è precursore della niacina (vitamina che previene la pellagra) e del neurotrasmettitore serotonina; gli aminoacidi solforati sono precursori del glutatione, enzima coniugativo cellulare disintossicante (neutralizzatore dei metaboliti ossidativi endogeni ed esogeni); la tirosina è necessaria alla funzionalità tiroidea in quanto precursore dell’ormone tiroxina; la metionina è indispensabile al metabolismo epatico.

La scarsità o l’assenza, di alcuni aminoacidi essenziali, influenza l’assorbimento degli altri. Questo fenomeno viene chiamato "fattore limitante".

I tre aminoacidi limitanti sono: metionina, lisina, triptofano.

Alimenti

Fattore limitante

Cereali

lisina

Latte e derivati

metionina

Carni

metionina

Legumi

triptofano, metionina

Tra gli aminoacidi essenziali vi sono tre gruppi che rivestono ruoli fondamentali:

Aminoacidi Aromatici: Fenilalanina, Triptofano. Sono precursori di neurotrasmettitori.

Aminoacidi Ramificati: Leucina, Isoleucina, Valina. Funzione Muscolare: energetica, plastica, regolatrice. Funzione cerebrale: metabolizzazione del glucosio e dei corpi chetonici.

Aminoacidi Solforati: Metionina. Funzione protettiva sulla cellula epatica.


6.1. Valore biologico degli alimenti

Il contenuto di aminoacidi essenziali ed il loro assorbimento varia da alimento ad alimento. Questo influenza la qualità delle proteine disponibili.

L’indice maggiormente utilizzato per definire la qualità del contenuto proteico alimentare è il Valore Biologico degli alimenti (Biological Value, BV). Esso si basa sul costituente distintivo delle proteine, l’azoto (N).

Il valore biologico degli alimenti è il rapporto tra la quantità di azoto introdotto e la quantità di azoto assorbito di un alimento.

BV = N introdotto/N assorbito x 100

Valore Biologico degli Alimenti

Uovo (tuorlo)

96

Uovo intero

93

Latte intero

90

Albume d’uovo

83

Riso

77

Trippa bovina

76

Maiale muscolo magro

72

Bovino muscolo magro

69

Patate

68

Frumento

67

Orzo

64

Soia

64

Legumi (fave)

52

Noci

50

Una dieta corretta deve portare ad un valore biologico intorno a 70.

Associando gli alimenti, si ottengono valori biologici differenti da quelli dei singoli alimenti. È possibile ottenere un buon Valore Biologico partendo da due alimenti con scarsa BV di partenza.

In particolare, l’associazione cereali/legumi consente d’ottenere un Valore Biologico superiore a 70, pur partendo da alimenti con BV inferiore.

Si distinguono proteine d’origine animale (esempio di riferimento: carne, pesce, uova) e proteine d’origine vegetale (esempio di riferimento: legumi).

Proteine come fonte di energia. Il nostro organismo, in condizioni fisiologiche equilibrate, non utilizza le proteine come fonte calorica, ma come fonte plastica. La funzione plastica delle proteine consiste nel rinnovo dei tessuti e delle difese organiche.

Solo in condizioni carenziali (digiuno, carestie, malassorbimento, malattie terminali, diete dimagranti squilibrate), le proteine vengono utilizzate come fonte calorica. In questo caso l’organismo utilizza la componente proteica dei propri tessuti come fonte energetica trasformando gli aminoacidi in glucosio od acido acetoacetico.

A seconda che l’energia erogata derivi dalla trasformazione degli aminoacidi in acido aceto acetico od in glucosio, gli aminoacidi vengono classificati in aminoacidi chetogenetici (leucina, isoleucina, fenilalanina, tirosina) ed in aminoacidi glucogenetici (alanina, arginina, ac. aspartico, glicina, prolina, serina, valina).

I processi biochimici che consentono questa trasformazione vengono chiamati neoglucogenesi e chetogenesi. Oppure, più efficacemente, "consumo di lusso".

Il consumo di lusso comporta spreco di energia e produzione di metaboliti tossici che impegnano fegato e rene: urea, acido fosforico, acido solforico.


6.2. Digestione, assorbimento

La digestione delle proteine avviene per gradi nell’apparato digerente secondo il seguente schema semplificato:

organo

enzimi digestivi

prodotti della digestione

Stomaco

Pepsine, gastrina, rennina

Polipeptidi di scissione

Duodeno/pancreas

Tripsina, chimotripsina, carbossipeptidasi

Polipeptidi di piccole dimensioni
+
Aminoacidi

Digiuno, tenue

Aminopeptidasi, protidasi

Aminoacidi

Ricambio proteico. Le proteine vanno incontro ad un continuo processo di demolizione e risintesi detto turnover proteico. Esso adatta il patrimonio proteico organico alle esigenze. Nell’adulto le proteine corporee ammontano a circa 12 kg. Di questi, ogni giorno, circa 250 g sono soggetti a turnover. Una quota proteica d’origine endogena destinata alla riutilizzazione finalizzata.

Perdite proteiche. La riutilizzazione del patrimonio proteico non é completa. Una porzione va persa attraverso il catabolismo ossidativo: urea, creatinina, acido urico, composti azotati. Metaboliti che si perdono con le urine, le feci, il sudore. Altre perdite di azoto sono dovute al ricambio della mucosa intestinale, all’incompleto riassorbimento delle secrezioni digestive (gastrica, pancreatica, biliare), all’apparato cutaneo: desquamazione della pelle, crescita delle unghie e capelli. L’azoto proteico complessivo disperso costituisce la "perdita obbligatoria di azoto".

Equilibrio azotato. Più elevata è la quantità di energia, più bassa è la quantità di proteine necessaria per raggiungere l’equilibrio tra ricambio e perdite proteiche. Ogni caloria in più fornita dalla dieta consente un aumento dell’assorbimento d’azoto pari a circa 1-2 mg. La definizione del fabbisogno in proteine deve tenere conto di questo fattore rilevante(SINU, 1986-87). Altri fattori che favoriscono l’assorbimento dell’azoto sono fattori ormonali legati alla crescita: ormone della crescita, ormoni sessuali maschili, insulina.

Fabbisogni proteici. Una dieta equilibrata deve coprire il 12 % delle calorie sotto forma di proteine, equamente distribuite tra proteine d’origine animale e vegetale. In altri termini, nell’adulto il range entro cui stare è 0,8-1,2 gr per kg di peso corporeo ideale al giorno.

Questa quota deve essere incrementata in gravidanza ed allattamento ed in condizioni di aumentati consumi (sport, patologie). Per il neonato, prima infanzia, età scolare, terza età è consigliato ricorrere a determinazioni individuali, in base alla valutazione dello stato nutrizionale del soggetto.

Fabbisogni proteici giornalieri semplificati

età

grammi per kg di peso ideale

Neonato

2,0-2,5

10 anni

1,5

15 anni

1,2-1,3

Adulto

1

Età avanzata

1

Gravidanza

+9*

Allattamento

+24*

*Aggiungere al fabbisogno di base giornaliero